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川越 聡一郎
徳島大学
2024年11月22日更新
- 職名
- 助教
- 電話
- 研究者総覧に該当データはありませんでした。
- 電子メール
- kawagoe@tokushima-u.ac.jp
- 学歴
- 2023/3: 博士 (理学) (北海道大学)
- 学位
- 理学
- 職歴・経歴
- 2023/4: 徳島大学 先端酵素学研究所 助教
- 専門分野・研究分野
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2024年11月22日更新
- 専門分野・研究分野
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- 担当経験のある授業科目
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- 指導経験
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2024年11月22日更新
- 専門分野・研究分野
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- 研究テーマ
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- 著書
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- 論文
- Saori Yoshimura, Ryuki Shimada, Koji Kikuchi, Soichiro Kawagoe, Hironori Abe, Sakie Iisaka, Sayoko Fujimura, Kei-Ichiro Yasunaga, Shingo Usuki, Naoki Tani, Takashi Ohba, Eiji Kondoh, Tomohide Saio, Kimi Araki and Kei-Ichiro Ishiguro :
Atypical heat shock transcription factor HSF5 is critical for male meiotic prophase under non-stress conditions.,
Nature Communications, Vol.15, No.1, 3330, 2024.- (要約)
- Meiotic prophase progression is differently regulated in males and females. In males, pachytene transition during meiotic prophase is accompanied by robust alteration in gene expression. However, how gene expression is regulated differently to ensure meiotic prophase completion in males remains elusive. Herein, we identify HSF5 as a male germ cell-specific heat shock transcription factor (HSF) for meiotic prophase progression. Genetic analyzes and single-cell RNA-sequencing demonstrate that HSF5 is essential for progression beyond the pachytene stage under non-stress conditions rather than heat stress. Chromatin binding analysis in vivo and DNA-binding assays in vitro suggest that HSF5 binds to promoters in a subset of genes associated with chromatin organization. HSF5 recognizes a DNA motif different from typical heat shock elements recognized by other canonical HSFs. This study suggests that HSF5 is an atypical HSF that is required for the gene expression program for pachytene transition during meiotic prophase in males.
- (キーワード)
- Female / Male / Mice / Heat Shock Transcription Factors / Heat-Shock Response / Meiotic Prophase I / Mice, Inbred C57BL / Mice, Knockout / Spermatogenesis / Testis / Animals
- (出版サイトへのリンク)
- ● Publication site (DOI): 10.1038/s41467-024-47601-0
- (文献検索サイトへのリンク)
- ● PubMed @ National Institutes of Health, US National Library of Medicine (PMID): 38684656
- ● Search Scopus @ Elsevier (PMID): 38684656
- ● Search Scopus @ Elsevier (DOI): 10.1038/s41467-024-47601-0
(DOI: 10.1038/s41467-024-47601-0, PubMed: 38684656) Soichiro Kawagoe, Munehiro Kumashiro, Takuya Mabuchi, Hiroyuki Kumeta, Koichiro Ishimori and Tomohide Saio :
Heat-Induced Conformational Transition Mechanism of Heat Shock Factor 1 Investigated by Tryptophan Probe.,
Biochemistry, Vol.61, No.24, 2897-2908, 2022.- (要約)
- A transcriptional regulatory system called heat shock response (HSR) has been developed in eukaryotic cells to maintain proteome homeostasis under various stresses. Heat shock factor-1 (Hsf1) plays a central role in HSR, mainly by upregulating molecular chaperones as a transcription factor. Hsf1 forms a complex with chaperones and exists as a monomer in the resting state under normal conditions. However, upon heat shock, Hsf1 is activated by oligomerization. Thus, oligomerization of Hsf1 is considered an important step in HSR. However, the lack of information about Hsf1 monomer structure in the resting state, as well as the structural change via oligomerization at heat response, impeded the understanding of the thermosensing mechanism through oligomerization. In this study, we applied solution biophysical methods, including fluorescence spectroscopy, nuclear magnetic resonance, and circular dichroism spectroscopy, to investigate the heat-induced conformational transition mechanism of Hsf1 leading to oligomerization. Our study showed that Hsf1 forms an inactive closed conformation mediated by intramolecular contact between leucine zippers (LZs), in which the intermolecular contact between the LZs for oligomerization is prevented. As the temperature increases, Hsf1 changes to an open conformation, where the intramolecular LZ interaction is dissolved so that the LZs can form intermolecular contacts to form oligomers in the active form. Furthermore, since the interaction sites with molecular chaperones and nuclear transporters are also expected to be exposed in the open conformation, the conformational change to the open state can lead to understanding the regulation of Hsf1-mediated stress response through interaction with multiple cellular components.
- (キーワード)
- DNA-Binding Proteins / Heat Shock Transcription Factors / Tryptophan / Molecular Chaperones / Heat-Shock Response
- (出版サイトへのリンク)
- ● Publication site (DOI): 10.1021/acs.biochem.2c00492
- (文献検索サイトへのリンク)
- ● PubMed @ National Institutes of Health, US National Library of Medicine (PMID): 36485006
- ● Search Scopus @ Elsevier (PMID): 36485006
- ● Search Scopus @ Elsevier (DOI): 10.1021/acs.biochem.2c00492
(DOI: 10.1021/acs.biochem.2c00492, PubMed: 36485006) Shuhei Yoshida, Shota Uehara, Noriyasu Kondo, Yu Takahashi, Shiho Yamamoto, Atsushi Kameda, Soichiro Kawagoe, Naoko Inoue, Masami Yamada, Norito Yoshimura and Yuki Tachibana :
Peptide-to-Small Molecule: A Pharmacophore-Guided Small Molecule Lead Generation Strategy from High-Affinity Macrocyclic Peptides.,
Journal of Medicinal Chemistry, Vol.65, No.15, 10655-10673, 2022.- (要約)
- Recent technological innovations have led to the development of methods for the rapid identification of high-affinity macrocyclic peptides for a wide range of targets; however, it is still challenging to achieve the desired activity and membrane permeability at the same time. Here, we propose a novel small molecule lead discovery strategy, Peptide-to-Small Molecule, which is a combination of rapid identification of high-affinity macrocyclic peptides via peptide display screening followed by pharmacophore-guided de novo design of small molecules, and demonstrate the applicability using nicotinamide N-methyltransferase (NNMT) as a target. Affinity selection by peptide display technology identified macrocyclic peptide 1 that exhibited good enzymatic inhibitory activity but no cell-based activity. Thereafter, a peptide pharmacophore-guided de novo design and further structure-based optimization resulted in highly potent and cell-active small molecule 14 (cell-free IC50 = 0.0011 μM, cell-based IC50 = 0.40 μM), indicating that this strategy could be a new option for drug discovery.
- (キーワード)
- Cell Membrane Permeability / Drug Discovery / Peptides
- (出版サイトへのリンク)
- ● Publication site (DOI): 10.1021/acs.jmedchem.2c00919
- (文献検索サイトへのリンク)
- ● PubMed @ National Institutes of Health, US National Library of Medicine (PMID): 35904556
- ● Search Scopus @ Elsevier (PMID): 35904556
- ● Search Scopus @ Elsevier (DOI): 10.1021/acs.jmedchem.2c00919
(DOI: 10.1021/acs.jmedchem.2c00919, PubMed: 35904556) Soichiro Kawagoe, Hiroshi Nakagawa, Hiroyuki Kumeta, Koichiro Ishimori and Tomohide Saio :
Structural insight into proline cis/ trans isomerization of unfolded proteins catalyzed by the trigger factor chaperone,
The Journal of Biological Chemistry, Vol.293, No.39, 15095-15106, 2018.- (要約)
- Molecular chaperones often possess functional modules that are specialized in assisting the formation of specific structural elements, such as a disulfide bridges and peptidyl-prolyl bonds in cis form, in the client protein. A ribosome-associated molecular chaperone trigger factor (TF), which has a peptidyl-prolyl cis/trans isomerase (PPIase) domain, acts as a highly efficient catalyst in the folding process limited by peptidyl-prolyl isomerization. Herein we report a study on the mechanism through which TF recognizes the proline residue in the unfolded client protein during the cis/trans isomerization process. The solution structure of TF in complex with the client protein showed that TF recognizes the proline-aromatic motif located in the hydrophobic stretch of the unfolded client protein through its conserved hydrophobic cleft, which suggests that TF preferentially accelerates the isomerization of the peptidyl-prolyl bond that is eventually folded into the core of the protein in its native fold. Molecular dynamics simulation revealed that TF exploits the backbone amide group of Ile195 to form an intermolecular hydrogen bond with the carbonyl oxygen of the amino acid residue preceding the proline residue at the transition state, which presumably stabilizes the transition state and thus accelerates the isomerization. The importance of such intermolecular hydrogen-bond formation during the catalysis was further corroborated by the activity assay and NMR relaxation analysis.
- (キーワード)
- Protein Conformation
- (出版サイトへのリンク)
- ● Publication site (DOI): 10.1074/jbc.RA118.003579
- (文献検索サイトへのリンク)
- ● PubMed @ National Institutes of Health, US National Library of Medicine (PMID): 30093407
- ● Search Scopus @ Elsevier (PMID): 30093407
- ● Search Scopus @ Elsevier (DOI): 10.1074/jbc.RA118.003579
(DOI: 10.1074/jbc.RA118.003579, PubMed: 30093407) Tomohide Saio, Soichiro Kawagoe, Koichiro Ishimori and G Charalampos Kalodimos :
Oligomerization of a molecular chaperone modulates its activity.,
eLife, Vol.7, e35731, 2018.- (要約)
- Molecular chaperones alter the folding properties of cellular proteins via mechanisms that are not well understood. Here, we show that Trigger Factor (TF), an ATP-independent chaperone, exerts strikingly contrasting effects on the folding of non-native proteins as it transitions between a monomeric and a dimeric state. We used NMR spectroscopy to determine the atomic resolution structure of the 100 kDa dimeric TF. The structural data show that some of the substrate-binding sites are buried in the dimeric interface, explaining the lower affinity for protein substrates of the dimeric compared to the monomeric TF. Surprisingly, the dimeric TF associates faster with proteins and it exhibits stronger anti-aggregation and holdase activity than the monomeric TF. The structural data show that the dimer assembles in a way that substrate-binding sites in the two subunits form a large contiguous surface inside a cavity, thus accounting for the observed accelerated association with unfolded proteins. Our results demonstrate how the activity of a chaperone can be modulated to provide distinct functional outcomes in the cell.
- (キーワード)
- Binding Sites / 大腸菌 (Escherichia coli) / Escherichia coli Proteins / Molecular Chaperones / Peptidylprolyl Isomerase / Protein Binding / Protein Conformation / Protein Folding / Protein Multimerization
- (出版サイトへのリンク)
- ● Publication site (DOI): 10.7554/eLife.35731
- (文献検索サイトへのリンク)
- ● PubMed @ National Institutes of Health, US National Library of Medicine (PMID): 29714686
- ● Summary page in Scopus @ Elsevier: 2-s2.0-85051931685
(DOI: 10.7554/eLife.35731, PubMed: 29714686, Elsevier: Scopus) - MISC
- 研究者総覧に該当データはありませんでした。
- 総説・解説
- Soichiro Kawagoe, Koichiro Ishimori and Tomohide Saio :
Structural and Kinetic Views of Molecular Chaperones in Multidomain Protein Folding.,
International Journal of Molecular Sciences, Vol.23, No.5, Feb. 2022.- (要約)
- Despite recent developments in protein structure prediction, the process of the structure formation, folding, remains poorly understood. Notably, folding of multidomain proteins, which involves multiple steps of segmental folding, is one of the biggest questions in protein science. Multidomain protein folding often requires the assistance of molecular chaperones. Molecular chaperones promote or delay the folding of the client protein, but the detailed mechanisms are still unclear. This review summarizes the findings of biophysical and structural studies on the mechanism of multidomain protein folding mediated by molecular chaperones and explains how molecular chaperones recognize the client proteins and alter their folding properties. Furthermore, we introduce several recent studies that describe the concept of kinetics-activity relationships to explain the mechanism of functional diversity of molecular chaperones.
- (キーワード)
- Humans / Kinetics / Molecular Chaperones / Protein Folding
- (徳島大学機関リポジトリ)
- ● Metadata: 118276
- (出版サイトへのリンク)
- ● Publication site (DOI): 10.3390/ijms23052485
- (文献検索サイトへのリンク)
- ● PubMed @ National Institutes of Health, US National Library of Medicine (PMID): 35269628
- ● Summary page in Scopus @ Elsevier: 2-s2.0-85125038979
(徳島大学機関リポジトリ: 118276, DOI: 10.3390/ijms23052485, PubMed: 35269628, Elsevier: Scopus) 川越 聡一郎, Mori Eiichiro, 齋尾 智英 :
分子シャペロンによる液–液相分離制御,
Thermal Medicine, Vol.37, No.2, 31-44, 2021年8月.- (出版サイトへのリンク)
- ● Publication site (DOI): 10.3191/thermalmed.37.31
- (文献検索サイトへのリンク)
- ● CiNii @ 国立情報学研究所 (CRID): 1390570408616681984
- ● Search Scopus @ Elsevier (DOI): 10.3191/thermalmed.37.31
(DOI: 10.3191/thermalmed.37.31, CiNii: 1390570408616681984) - 講演・発表
- 川越 聡一郎 :
溶液NMRを主体としたストレス応答性液-液相分離の分子機構解析,
第59回 先端酵素学研究所セミナー(最先端研究者特別講演会), 2024年7月. 武井 梓穂, 宇賀 神魁, 川越 聡一郎, 齋尾 智英, 松田 正, 前仲 勝実, 姚 閔, 尾瀬 農之 :
乳がん特異的キナーゼとアダプター蛋白質が形成する分子集合と酵素活性の相関を検証する,
第24回日本蛋白質科学会年会, 2024年6月. 川越 聡一郎, 久米田 博之, 齋尾 智英 :
Heat shock factor-1のストレス応答性液-液相分離の構造基盤,
第24回日本蛋白質科学会年会, 2024年6月. 川越 聡一郎, 馬渕 拓哉, 久米田 博之, 松﨑 元紀, 熊代 宗弘, 石森 浩一郎, 齋尾 智英 :
ストレスセンサーの会合を制御する多様な相互作用の分子機構,
第61回日本生物物理学会年会, 2023年11月. 朱 浩傑, 川越 聡一郎, 久米田 博之, 石森 浩一郎, 齋尾 智英 :
タンパク質アンフォールディングを担う シャペロン複合体の構造解析,
第 62回 NMR討論会, 2023年11月. 川越 聡一郎 :
溶液NMR法による弱い相互作用の分子機構解析とキャリア形成,
第6回ExCELLS若手リトリート, 2023年10月. 川越 聡一郎 :
ストレスセンサーの活性制御を担うプロミスカス相互作⽤の分⼦機構,
2023年度徳島⼤学先端酵素学研究所シンポジウム, 2023年7月. 川越 聡一郎, 馬渕 拓哉, 久米田 博之, 熊代 宗弘, 石森 浩一郎, 齋尾 智英 :
局所構造形成と連動したheat shock factor-1の会合状態変化,
第23回日本蛋白質科学会年会, 2023年7月. 川越 聡一郎, 松﨑 元紀, 石森 浩一郎, 齋尾 智英 :
高次多量体形成が駆動するheat shock factor-1液滴の酸化的相転移,
第 22 回日本蛋白質科学会年会, 2022年6月.
- 研究会・報告書
- 研究者総覧に該当データはありませんでした。
- 特許
- 研究者総覧に該当データはありませんでした。
- 作品
- 研究者総覧に該当データはありませんでした。
- 補助金・競争的資金
- 研究者総覧に該当データはありませんでした。
- その他
- 研究者総覧に該当データはありませんでした。
2024年11月22日更新
- 専門分野・研究分野
- 研究者総覧に該当データはありませんでした。
- 所属学会・所属協会
- 研究者総覧に該当データはありませんでした。
- 委員歴・役員歴
- 研究者総覧に該当データはありませんでした。
- 受賞
- 2021年8月, Taiyo Nippon Sanso Poster Award (ISMAR-APNMR-NMRSJ-SEST 2021)
2022年6月, 学生口頭発表賞 (第22回 日本蛋白質科学会年会) - 活動
- 研究者総覧に該当データはありませんでした。
2024年11月17日更新
2024年11月16日更新
Ｊグローバル
- Jグローバル最終確認日
- 2024/11/16 01:08
- 氏名（漢字）
- 川越 聡一郎
- 氏名（フリガナ）
- カワゴエ ソウイチロウ
- 氏名（英字）
- Kawagoe Soichiro
- 所属機関
- 徳島大学 助教
リサーチマップ
- researchmap最終確認日
- 2024/11/17 01:09
- 氏名（漢字）
- 川越 聡一郎
- 氏名（フリガナ）
- カワゴエ ソウイチロウ
- 氏名（英字）
- Kawagoe Soichiro
- プロフィール
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- 登録日時
- 2022/10/12 15:06
- 更新日時
- 2024/11/9 21:15
- アバター画像URI
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- ハンドル
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- eメール
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- eメール（その他）
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- 携帯メール
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- 性別
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- 没年月日
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- 所属ID
- 0344000000
- 所属
- 徳島大学
- 部署
- 先端酵素学研究所
- 職名
- 助教
- 学位
- 博士 (理学)
- 学位授与機関
- 北海道大学
- URL
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- 科研費研究者番号
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- Google Analytics ID
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- ORCID ID
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- その他の所属ID
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- その他の所属名
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- その他の所属 部署
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- その他の所属 職名
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- 最近のエントリー
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- Read会員ID
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- 経歴
- 受賞
- Misc
- 論文
- 講演・口頭発表等
- 書籍等出版物
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- 研究キーワード
- 研究分野
- 所属学協会
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- 担当経験のある科目
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- その他
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- Works
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- 特許
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- 学歴
- 委員歴
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- 社会貢献活動
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更新
- 研究者番号
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- 所属（現在）
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- 所属（過去の研究課題
情報に基づく）*注記 - KAKEN APIで取得できませんでした。
- 審査区分/研究分野
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- キーワード
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研究課題
研究成果
共同研究者
注目研究はありません。