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松﨑 元紀
徳島大学
2025年5月2日更新
- 職名
- 助教
- 電話
- 0886339149
- 電子メール
- matsusaki@tokushima-u.ac.jp
- 学歴
- 2013年4月1日〜2016年9月1日 京都大学 大学院農学研究科 農学専攻
2011年4月1日〜2013年3月1日 京都大学 大学院農学研究科 農学専攻
2006年4月1日〜2011年3月1日 京都大学 農学部 資源生物科学科 - 学位
- 博士(農学) (京都大学) (2016年9月)
- 職歴・経歴
- 2021/2: 徳島大学 助教, 先端酵素学研究所
- 専門分野・研究分野
- フォールディング
プロテインジスルフィドイソメラーゼ
ジスルフィド結合
タンパク質間相互作用
蛋白質
遺伝子工学
生化学
分子生物学
食品科学
2025年5月2日更新
- 専門分野・研究分野
- フォールディング
プロテインジスルフィドイソメラーゼ
ジスルフィド結合
タンパク質間相互作用
蛋白質
遺伝子工学
生化学
分子生物学
食品科学 - 担当経験のある授業科目
- 研究者総覧に該当データはありませんでした。
- 指導経験
- 研究者総覧に該当データはありませんでした。
2025年5月2日更新
- 専門分野・研究分野
- フォールディング
プロテインジスルフィドイソメラーゼ
ジスルフィド結合
タンパク質間相互作用
蛋白質
遺伝子工学
生化学
分子生物学
食品科学
- 研究テーマ
- 研究者総覧に該当データはありませんでした。
- 著書
- 研究者総覧に該当データはありませんでした。
- 論文
- Motonori Matsusaki, Rina Okada, Yuya Tanikawa, Shingo Kanemura, Dai Ito, Yuxi Lin, Mai Watabe, Hiroshi Yamaguchi, Tomohide Saio, Young-Ho Lee, Kenji Inaba and Masaki Okumura :
Functional Interplay between P5 and PDI/ERp72 to Drive Protein Folding,
Biology, Vol.10, No.11, 1112, 2021.- (要約)
- The physiological functions of proteins are destined by their unique three-dimensional structures. Almost all biological kingdoms share conserved disulfide-catalysts and chaperone networks that assist in correct protein folding and prevent aggregation. Disruption of these networks is implicated in pathogenesis, including neurodegenerative disease. In the mammalian endoplasmic reticulum (ER), more than 20 members of the protein disulfide isomerase family (PDIs) are believed to cooperate in the client folding pathway, but it remains unclear whether complex formation among PDIs via non-covalent interaction is involved in regulating their enzymatic and chaperone functions. Herein, we report novel functional hetero complexes between PDIs that promote oxidative folding and inhibit aggregation along client folding. The findings provide insight into the physiological significance of disulfide-catalyst and chaperone networks and clues for understanding pathogenesis associated with disruption of the networks.
- (キーワード)
- protein disulfide isomerase family / disulfide bond / 小胞体 (endoplasmic reticulum) / oxidative folding / 分子シャペロン (molecular chaperone) / protein-protein interaction
- (徳島大学機関リポジトリ)
- ● Metadata: 2009344
- (出版サイトへのリンク)
- ● Publication site (DOI): 10.3390/biology10111112
- (文献検索サイトへのリンク)
- ● CiNii @ 国立情報学研究所 (CRID): 1050865497330532608
- ● Summary page in Scopus @ Elsevier: 2-s2.0-85118999409
(徳島大学機関リポジトリ: 2009344, DOI: 10.3390/biology10111112, CiNii: 1050865497330532608, Elsevier: Scopus) Haojie Zhu, Motonori Matsusaki, Taiga Sugawara, Koichiro Ishimori and Tomohide Saio :
Zinc-Dependent Oligomerization of Thermus thermophilus Trigger Factor Chaperone,
Biology, Vol.10, No.11, 1106, 2021.- (要約)
- Thermus thermophilus trigger factor (TtTF) is a zinc-dependent molecular chaperone whose folding-arrest activity is regulated by Zn2+. However, little is known about the mechanism of zinc-dependent regulation of the TtTF activity. Here we exploit in vitro biophysical experiments to investigate zinc-binding, the oligomeric state, the secondary structure, and the thermal stability of TtTF in the absence and presence of Zn2+. The data show that full-length TtTF binds Zn2+, but the isolated domains and tandem domains of TtTF do not bind to Zn2+. Furthermore, circular dichroism (CD) and nuclear magnetic resonance (NMR) spectra suggested that Zn2+-binding induces the partial structural changes of TtTF, and size exclusion chromatography-multi-angle light scattering (SEC-MALS) showed that Zn2+ promotes TtTF oligomerization. Given the previous work showing that the activity regulation of E. coli trigger factor is accompanied by oligomerization, the data suggest that TtTF exploits zinc ions to induce the structural change coupled with the oligomerization to assemble the client-binding site, thereby effectively preventing proteins from misfolding in the thermal environment.
- (徳島大学機関リポジトリ)
- ● Metadata: 2010008
- (出版サイトへのリンク)
- ● Publication site (DOI): 10.3390/biology10111106
- (文献検索サイトへのリンク)
- ● PubMed @ National Institutes of Health, US National Library of Medicine (PMID): 34827099
- ● Search Scopus @ Elsevier (PMID): 34827099
- ● Search Scopus @ Elsevier (DOI): 10.3390/biology10111106
(徳島大学機関リポジトリ: 2010008, DOI: 10.3390/biology10111106, PubMed: 34827099) Yuya Tanikawa, Shingo Kanemura, Dai Ito, Yuxi Lin, Motonori Matsusaki, Kimiko Kuroki, Hiroshi Yamaguchi, Katsumi Maenaka, Young-Ho Lee, Kenji Inaba and Masaki Okumura :
Ca Regulates ERp57-Calnexin Complex Formation.,
Molecules, Vol.26, No.10, 2853, 2021.- (要約)
- ERp57, a member of the protein disulfide isomerase family, is a ubiquitous disulfide catalyst that functions in the oxidative folding of various clients in the mammalian endoplasmic reticulum (ER). In concert with ER lectin-like chaperones calnexin and calreticulin (CNX/CRT), ERp57 functions in virtually all folding stages from co-translation to post-translation, and thus plays a critical role in maintaining protein homeostasis, with direct implication for pathology. Here, we present mechanisms by which Ca regulates the formation of the ERp57-calnexin complex. Biochemical and isothermal titration calorimetry analyses revealed that ERp57 strongly interacts with CNX via a non-covalent bond in the absence of Ca. The ERp57-CNX complex not only promoted the oxidative folding of human leukocyte antigen heavy chains, but also inhibited client aggregation. These results suggest that this complex performs both enzymatic and chaperoning functions under abnormal physiological conditions, such as Ca depletion, to effectively guide proper oxidative protein folding. The findings shed light on the molecular mechanisms underpinning crosstalk between the chaperone network and Ca.
- (キーワード)
- Calcium / Calnexin / Disulfides / Humans / Models, Biological / Oxidation-Reduction / Protein Aggregates / Protein Binding / Protein Disulfide-Isomerases / Protein Folding / Thermodynamics
- (徳島大学機関リポジトリ)
- ● Metadata: 2010085
- (出版サイトへのリンク)
- ● Publication site (DOI): 10.3390/molecules26102853
- (文献検索サイトへのリンク)
- ● PubMed @ National Institutes of Health, US National Library of Medicine (PMID): 34064874
- ● Search Scopus @ Elsevier (PMID): 34064874
- ● Search Scopus @ Elsevier (DOI): 10.3390/molecules26102853
(徳島大学機関リポジトリ: 2010085, DOI: 10.3390/molecules26102853, PubMed: 34064874) Masaki Okumura, Shingo Kanemura, Motonori Matsusaki, Misaki Kinoshita, Tomohide Saio, Dai Ito, Chihiro Hirayama, Hiroyuki Kumeta, Mai Watabe, Yuta Amagai, Young-Ho Lee, Shuji Akiyama and Kenji Inaba :
A unique leucine-valine adhesive motif supports structure and function of protein disulfide isomerase P5 via dimerization.,
Structure, Vol.29, No.12, 1357-1370.E6, 2021.- (要約)
- P5, also known as PDIA6, is a PDI family member involved in the ER quality control. Here, we revealed that P5 dimerizes via a unique adhesive motif contained in the N-terminal thioredoxin-like domain. Unlike conventional leucine zipper motifs with leucine residues every two helical turns on 30-residue parallel α helices, this adhesive motif includes periodic repeats of leucine/valine residues at the third or fourth position spanning five helical turns on 15-residue anti-parallel α helices. The P5 dimerization interface is further stabilized by several reciprocal salt bridges and C-capping interactions between protomers. A monomeric P5 mutant with the impaired adhesive motif showed structural instability and local unfolding, and behaved as aberrant proteins that induce the ER stress response. Disassembly of P5 to monomers compromised its ability to inactivate IRE1α via intermolecular disulfide bond reduction and its Ca-dependent regulation of chaperone function in vitro. Thus, the leucine-valine adhesive motif supports structure and function of P5.
- (出版サイトへのリンク)
- ● Publication site (DOI): 10.1016/j.str.2021.03.016
- (文献検索サイトへのリンク)
- ● PubMed @ National Institutes of Health, US National Library of Medicine (PMID): 33857433
- ● Search Scopus @ Elsevier (PMID): 33857433
- ● Search Scopus @ Elsevier (DOI): 10.1016/j.str.2021.03.016
(DOI: 10.1016/j.str.2021.03.016, PubMed: 33857433) Shunsuke Okada, Motonori Matsusaki, Masaki Okumura and Takahiro Muraoka :
Conjugate of Thiol and Guanidyl Units with Oligoethylene Glycol Linkage for Manipulation of Oxidative Protein Folding.,
Molecules, Vol.26, No.4, 879, 2021.- (要約)
- Oxidative protein folding is a biological process to obtain a native conformation of a protein through disulfide-bond formation between cysteine residues. In a cell, disulfide-catalysts such as protein disulfide isomerase promote the oxidative protein folding. Inspired by the active sites of the disulfide-catalysts, synthetic redox-active thiol compounds have been developed, which have shown significant promotion of the folding processes. In our previous study, coupling effects of a thiol group and guanidyl unit on the folding promotion were reported. Herein, we investigated the influences of a spacer between the thiol group and guanidyl unit. A conjugate between thiol and guanidyl units with a diethylene glycol spacer (GdnDEG-SH) showed lower folding promotion effect compared to the thiol-guanidyl conjugate without the spacer (GdnSH). Lower acidity and a more reductive property of the thiol group of GdnDEG-SH compared to those of GdnSH likely resulted in the reduced efficiency of the folding promotion. Thus, the spacer between the thiol and guanidyl groups is critical for the promotion of oxidative protein folding.
- (キーワード)
- Catalysis / Cysteine / Disulfides / Ethylene Glycol / Glutathione / Kinetics / Oxidation-Reduction / Oxidative Stress / Protein Disulfide-Isomerases / Protein Folding / Sulfhydryl Compounds
- (出版サイトへのリンク)
- ● Publication site (DOI): 10.3390/molecules26040879
- (文献検索サイトへのリンク)
- ● PubMed @ National Institutes of Health, US National Library of Medicine (PMID): 33562280
- ● Search Scopus @ Elsevier (PMID): 33562280
- ● Search Scopus @ Elsevier (DOI): 10.3390/molecules26040879
(DOI: 10.3390/molecules26040879, PubMed: 33562280) Shingo Kanemura, Motonori Matsusaki, Kenji Inaba and Masaki Okumura :
PDI Family Members as Guides for Client Folding and Assembly.,
International Journal of Molecular Sciences, Vol.21, No.24, 9351, 2020.- (要約)
- Complicated and sophisticated protein homeostasis (proteostasis) networks in the endoplasmic reticulum (ER), comprising disulfide catalysts, molecular chaperones, and their regulators, help to maintain cell viability. Newly synthesized proteins inserted into the ER need to fold and assemble into unique native structures to fulfill their physiological functions, and this is assisted by protein disulfide isomerase (PDI) family. Herein, we focus on recent advances in understanding the detailed mechanisms of PDI family members as guides for client folding and assembly to ensure the efficient production of secretory proteins.
- (キーワード)
- Animals / Calnexin / Calreticulin / Humans / Protein Disulfide-Isomerases / Protein Folding / Protein Multimerization / Proteostasis
- (出版サイトへのリンク)
- ● Publication site (DOI): 10.3390/ijms21249351
- (文献検索サイトへのリンク)
- ● PubMed @ National Institutes of Health, US National Library of Medicine (PMID): 33302492
- ● Search Scopus @ Elsevier (PMID): 33302492
- ● Search Scopus @ Elsevier (DOI): 10.3390/ijms21249351
(DOI: 10.3390/ijms21249351, PubMed: 33302492) Aya Okuda, Motonori Matsusaki, Taro Masuda, Ken Morishima, Nobuhiro Sato, Rintaro Inoue, Masaaki Sugiyama and Reiko Urade :
A novel soybean protein disulphide isomerase family protein possesses dithiol oxidation activity: identification and characterization of GmPDIL6.,
The Journal of Biochemistry, Vol.168, No.4, 393-405, 2020.- (要約)
- Secretory and membrane proteins synthesized in the endoplasmic reticulum (ER) are folded with intramolecular disulphide bonds, viz. oxidative folding, catalysed by the protein disulphide isomerase (PDI) family proteins. Here, we identified a novel soybean PDI family protein, GmPDIL6. GmPDIL6 has a single thioredoxin-domain with a putative N-terminal signal peptide and an active centre (CKHC). Recombinant GmPDIL6 forms various oligomers binding iron. Oligomers with or without iron binding and monomers exhibited a dithiol oxidase activity level comparable to those of other soybean PDI family proteins. However, they displayed no disulphide reductase and extremely low oxidative refolding activity. Interestingly, GmPDIL6 was mainly expressed in the cotyledon during synthesis of seed storage proteins and GmPDIL6 mRNA was up-regulated under ER stress. GmPDIL6 may play a role in the formation of disulphide bonds in nascent proteins for oxidative folding in the ER.
- (キーワード)
- Amino Acid Sequence / Cloning, Molecular / Endoplasmic Reticulum / Oxidation-Reduction / Protein Disulfide-Isomerases / Protein Folding / Sequence Homology / Soybeans / Toluene
- (出版サイトへのリンク)
- ● Publication site (DOI): 10.1093/jb/mvaa058
- (文献検索サイトへのリンク)
- ● PubMed @ National Institutes of Health, US National Library of Medicine (PMID): 32458972
- ● Search Scopus @ Elsevier (PMID): 32458972
- ● Search Scopus @ Elsevier (DOI): 10.1093/jb/mvaa058
(DOI: 10.1093/jb/mvaa058, PubMed: 32458972) Motonori Matsusaki, Shingo Kanemura, Misaki Kinoshita, Young-Ho Lee, Kenji Inaba and Masaki Okumura :
The Protein Disulfide Isomerase Family: from proteostasis to pathogenesis.,
Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects, Vol.1864, No.2, 129338, 2019.- (要約)
- In mammalian cells, nearly one-third of proteins are inserted into the endoplasmic reticulum (ER), where they undergo oxidative folding and chaperoning assisted by approximately 20 members of the protein disulfide isomerase family (PDIs). PDIs consist of multiple thioredoxin-like domains and recognize a wide variety of proteins via highly conserved interdomain flexibility. Although PDIs have been studied intensely for almost 50 years, exactly how they maintain protein homeostasis in the ER remains unknown, and is important not only for fundamental biological understanding but also for protein misfolding- and aggregation-related pathophysiology. Herein, we review recent advances in structural biology and biophysical approaches that explore the underlying mechanism by which PDIs fulfil their distinct functions to promote productive protein folding and scavenge misfolded proteins in the ER, the primary factory for efficient production of the secretome.
- (キーワード)
- Animals / Disulfides / Endoplasmic Reticulum / Humans / Membrane Glycoproteins / Mice / Mutation / Neurodegenerative Diseases / Oxidation-Reduction / Oxidative Stress / Peptides / Protein Denaturation / Protein Disulfide-Isomerases / Protein Domains / Protein Folding / Rats
- (出版サイトへのリンク)
- ● Publication site (DOI): 10.1016/j.bbagen.2019.04.003
- (文献検索サイトへのリンク)
- ● PubMed @ National Institutes of Health, US National Library of Medicine (PMID): 30986509
- ● Search Scopus @ Elsevier (PMID): 30986509
- ● Search Scopus @ Elsevier (DOI): 10.1016/j.bbagen.2019.04.003
(DOI: 10.1016/j.bbagen.2019.04.003, PubMed: 30986509) - MISC
- 研究者総覧に該当データはありませんでした。
- 総説・解説
- 金村 進吾, 松﨑 元紀, 前仲 勝実, 稲葉 謙次, 奥村 正樹 :
小胞体におけるMHCの品質管理 (特集 MHCバイオロジー),
臨床免疫·アレルギー科, Vol.74, No.5, 419-426, 2020年11月.- (文献検索サイトへのリンク)
- ● CiNii @ 国立情報学研究所 (CRID): 1523669554901025920
(CiNii: 1523669554901025920) - 講演・発表
- 金村 進吾, 橋本 里菜, 松﨑 元紀, 馬渕 拓哉, 渡部 マイ, 齋尾 智英, 高山 和雄, 李 映昊, 奥村 正樹 :
細胞外酸化還元酵素によるウイルス感染抑制機構の解明,
第24回日本蛋白質科学会年会, 2024年6月. 渡部 マイ, 金村 進吾, 鈴木 琴乃, 坂 和範, 松﨑 元紀, 稲葉 謙次, 中林 孝和, 李 映昊, 齋尾 智英, 奥村 正樹 :
小胞体局在酵素の相分離制御に対する活性酸素種および活性窒素種の影響,
第24回日本蛋白質科学会年会, 2024年6月. 松﨑 元紀, 齋尾 智英 :
PAGEを基盤とした抗原抗体反応における会合状態分布の解析,
第24回日本蛋白質科学会年会, 2024年6月. 松﨑 元紀, 横山 武司, 次田 篤史, 金村 進吾, 田尻 道子, 明石 知子, 野井 健太郎, 齋尾 智英, 稲葉 謙次, 奥村 正樹 :
小胞体ストレスセンサーIRE1による活性酸素種の直接的感知と分子シャペロンによるその制御,
日本農芸化学会2024年度大会, 2024年3月. 松﨑 元紀, 奥村 正樹 :
多量体分析で解き明かす小胞体ストレスセンサーが細胞応答を量的に調節する仕組み,
第46回日本分子生物学会年会, 2023年12月. 川越 聡一郎, 馬渕 拓哉, 久米田 博之, 松﨑 元紀, 熊代 宗弘, 石森 浩一郎, 齋尾 智英 :
ストレスセンサーの会合を制御する多様な相互作用の分子機構,
第61回日本生物物理学会年会, 2023年11月. 服部 良一, 熊代 宗弘, 高 麗王, 姜 泰成, 久米田 博之, 松﨑 元紀, 齋尾 智英 :
神経変性疾患関連変異によるプロリン異性化酵素PPIAのダイナミクス変調,
第 62回 NMR討論会, 2023年11月. 松﨑 元紀, 横山 武司, 次田 篤史, 金村 進吾, 田尻 道子, 明石 知子, 野井 健太郎, 齋尾 智英, 稲葉 謙次, 奥村 正樹 :
小胞体ストレスセンサーIRE1 によるストレス感知と越膜シグナル変換の分子機構,
第96回日本生化学会, 2023年11月. 松﨑 元紀, 横山 武司, 次田 篤史, 金村 進吾, 田尻 道子, 明石 知子, 野井 健太郎, 齋尾 智英, 稲葉 謙次, 奥村 正樹 :
小胞体ストレスセンサーIRE1の多量体形成ポテンシャルとストレス感知,
第23回日本蛋白質科学会年会, 2023年7月. Tomohide Saio, 川向 ほの香, 加藤 胡都菜, Motonori Matsusaki, 久米田 博之 and 石森 浩一郎 :
Pro-Argポリジペプチドの毒性発現メカニズムの解明,
第23回蛋白質科学会, Vol.-, No.-, -, Jul. 2023. 川越 聡一郎, 松﨑 元紀, 石森 浩一郎, 齋尾 智英 :
高次多量体形成が駆動するheat shock factor-1液滴の酸化的相転移,
第 22 回日本蛋白質科学会年会, 2022年6月. 松﨑 元紀, 横山 武司, 次田 篤史, 金村 進吾, 田尻 道子, 明石 知子, 齋尾 智英, 稲葉 謙次, 奥村 正樹 :
小胞体ストレスセンサーの会合状態分布を介した応答制御機構の研究,
日本農芸化学会2022年度大会, 2022年3月. 太田 帆香, 川越 聡一郎, 松﨑 元紀, 久米田 博之, 石森 浩一郎, 齋尾 智英 :
新規光応答性シャペロンの創製とそれを利用した液-液相分離の制御,
2021年度 生物物理学会 北海道支部-東北支部合同例会, 2022年3月. 岡田 莉奈, 金村 進吾, 黒井 邦巧, 松﨑 元紀, 齋尾 智英, 山口 宏, 伊藤 大, 李 映昊, 中林 孝和, 稲葉 謙次, 奥村 正樹 :
酸化還元制御によるヒトガレクチン1の構造機能調節の理解(Understanding the role of redox-regulated galectin-1 function),
第44回 日本分子生物学会年会, 2021年12月. 川越 聡一郎, 松﨑 元紀, 石森 浩一郎, 齋尾 智英 :
ストレス応答を制御する転写因子Heat shock factor1の酸化還元依存的な相転移,
第44回 日本分子生物学会年会, 2021年12月. 松﨑 元紀, 金村 進吾, 田尻 道子, 明石 知子, 稲葉 謙次, 奥村 正樹 :
ミスフォールドタンパク質およびジスルフィド結合依存的なIRE1の会合状態制御,
日本農芸化学会2021年度大会, 2021年3月. Motonori Matsusaki, Shingo Kanemura, Kenji Inaba and Masaki Okumura :
Novel Insight into PDI Family-regulated IRE1 Activation/Inactivation,
第20回日本蛋白質科学会年会, Jul. 2020.
- 研究会・報告書
- 松﨑 元紀, 横山 武司, 次田 篤史, 金村 進吾, 田尻 道子, 明石 知子, 稲葉 謙次, 奥村 正樹 :
分子間ジスルフィド結合による小胞体ストレスセンサーIRE1の会合状態制御,
第6回東北大学若手研究者アンサンブルワークショップ, 2021年2月.
- 特許
- 奥村 正樹, 稲葉 謙次, 松﨑 元紀, 金村 進吾, 齋尾 智英 : 液滴およびその製造方法, 特願2022-502960 (2021年6月), (2022年12月), 特許第7194403号. 村岡 貴博, 岡田 隼輔, 奥村 正樹, 稲葉 謙次, 松﨑 元紀 : タンパク質のリフォールディング剤，タンパク質のリフォールディング方法及びタンパク質の再生方法, 特願2018-109769 (2018年6月), 特開2019-210258 (2019年12月), 特許第180022JP01号.
- 作品
- 研究者総覧に該当データはありませんでした。
- 補助金・競争的資金
- 分泌経路におけるメゾスケール構造体プロファイリングの開拓 (研究課題/領域番号: 23KK0105 )
細胞内ストレス応答の情報熱力学的な理解 (研究課題/領域番号: 22H04847 )
プロミスカス認識の集積によるシャペロンの機能調節メカニズム (研究課題/領域番号: 23K23824 )
IRE1による多次元小胞体ストレス感知メカニズムの解明 (研究課題/領域番号: 22K15278 )
小胞体ストレスセンサーIRE1の活性型ジスルフィドオリゴマー形成機構解明 (研究課題/領域番号: 20K15969 )
小胞体ストレス応答の制御を司るＰＤＩファミリーの分子構造基盤 (研究課題/領域番号: 19J00893 )
研究者番号（90817040）による検索
- その他
- 研究者総覧に該当データはありませんでした。
2025年5月2日更新
- 専門分野・研究分野
- フォールディング
プロテインジスルフィドイソメラーゼ
ジスルフィド結合
タンパク質間相互作用
蛋白質
遺伝子工学
生化学
分子生物学
食品科学 - 所属学会・所属協会
- 研究者総覧に該当データはありませんでした。
- 委員歴・役員歴
- 研究者総覧に該当データはありませんでした。
- 受賞
- 研究者総覧に該当データはありませんでした。
- 活動
- 研究者総覧に該当データはありませんでした。
2025年5月4日更新
2025年5月3日更新
Ｊグローバル
- Jグローバル最終確認日
- 2025/5/3 01:46
- 氏名（漢字）
- 松﨑 元紀
- 氏名（フリガナ）
- マツサキ モトノリ
- 氏名（英字）
- Matsusaki Motonori
- 所属機関
- 徳島大学 助教
リサーチマップ
- researchmap最終確認日
- 2025/5/4 03:45
- 氏名（漢字）
- 松﨑 元紀
- 氏名（フリガナ）
- マツサキ モトノリ
- 氏名（英字）
- Matsusaki Motonori
- プロフィール
- リサーチマップAPIで取得できませんでした。
- 登録日時
- 2018/10/2 12:27
- 更新日時
- 2025/4/10 22:00
- アバター画像URI
- https://researchmap.jp/matsusaki_motonori/avatar.png
- ハンドル
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- eメール
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- eメール（その他）
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- 携帯メール
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- 性別
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- 没年月日
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- 所属ID
- 0344000000
- 所属
- 徳島大学
- 部署
- 先端酵素学研究所
- 職名
- 助教
- 学位
- 博士(農学)
- 学位授与機関
- 京都大学
- URL
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- 科研費研究者番号
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- Google Analytics ID
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- ORCID ID
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- その他の所属ID
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- その他の所属名
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- その他の所属 部署
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- その他の所属 職名
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- 最近のエントリー
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- Read会員ID
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- 経歴
- 受賞
- Misc
- 論文
- 講演・口頭発表等
- 書籍等出版物
- 研究キーワード
- 研究分野
- 所属学協会
- 担当経験のある科目
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- その他
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- Works
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- 特許
- 学歴
- 委員歴
- リサーチマップAPIで取得できませんでした。
- 社会貢献活動
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2025年5月3日更新
- 研究者番号
- 90817040
- 所属（現在）
- 2025/4/1 : 徳島大学, 先端酵素学研究所, 助教
- 所属（過去の研究課題
情報に基づく）*注記 - 2020/4/1 – 2024/4/1 : 徳島大学, 先端酵素学研究所, 助教
2020/4/1 : 東北大学, 学際科学フロンティア研究所, 特別研究員(PD)
2019/4/1 : 東北大学, 多元物質科学研究所, 特別研究員(PD)
- 審査区分/研究分野
-
研究代表者
小区分47020:薬系分析および物理化学関連
小区分47030:薬系衛生および生物化学関連
複合領域研究代表者以外
小区分43020:構造生物化学関連
中区分37:生体分子化学およびその関連分野
- キーワード
-
研究代表者
ジスルフィド結合 / 小胞体 / IRE1 / PDIファミリー / 小胞体ストレス応答 / ミスフォールドタンパク質 / インスリン / タンパク質品質管理 / 小胞体ストレスセンサー / 情報熱力学
研究代表者以外
シャペロン / タンパク質フォールディング / 結合キネティクス / 立体構造 / NMR / セクレトーム解析 / 分泌経路 / メゾスケール構造体 / 蛋白質品質管理
研究課題
研究成果
共同研究者
注目研究はありません。