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松﨑元紀

徳島大学

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2024年4月30日更新

職名: 助教
電話: 0886339149
電子メール: matsusaki@tokushima-u.ac.jp
学歴: 研究者総覧に該当データはありませんでした。
学位: 博士(農学) (京都大学) (2016年9月)
職歴・経歴: 2021/2: 徳島大学助教, 先端酵素学研究所

専門分野・研究分野: 研究者総覧に該当データはありませんでした。

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担当経験のある授業科目: 研究者総覧に該当データはありませんでした。
指導経験: 研究者総覧に該当データはありませんでした。

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研究テーマ: 研究者総覧に該当データはありませんでした。

著書

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論文

Motonori Matsusaki, Okada Rina, Tanikawa Yuya, Shingo Kanemura, Ito Dai, Lin Yuxi, Watabe Mai, Yamaguchi Hiroshi, Tomohide Saio, Lee Young-Ho, Inaba Kenji and Okumura Masaki :
Functional Interplay between P5 and PDI/ERp72 to Drive Protein Folding,
Biology, Vol.10, No.11, 1112, 2021.

(要約): The physiological functions of proteins are destined by their unique three-dimensional structures. Almost all biological kingdoms share conserved disulfide-catalysts and chaperone networks that assist in correct protein folding and prevent aggregation. Disruption of these networks is implicated in pathogenesis, including neurodegenerative disease. In the mammalian endoplasmic reticulum (ER), more than 20 members of the protein disulfide isomerase family (PDIs) are believed to cooperate in the client folding pathway, but it remains unclear whether complex formation among PDIs via non-covalent interaction is involved in regulating their enzymatic and chaperone functions. Herein, we report novel functional hetero complexes between PDIs that promote oxidative folding and inhibit aggregation along client folding. The findings provide insight into the physiological significance of disulfide-catalyst and chaperone networks and clues for understanding pathogenesis associated with disruption of the networks.
(キーワード): protein disulfide isomerase family / disulfide bond / 小胞体 (endoplasmic reticulum) / oxidative folding / 分子シャペロン (molecular chaperone) / protein-protein interaction
(徳島大学機関リポジトリ): ● Metadata: 116440
(出版サイトへのリンク): ● Publication site (DOI): 10.3390/biology10111112
(文献検索サイトへのリンク): ● CiNii @ 国立情報学研究所 (CRID): 1050571547625565952; ● Summary page in Scopus @ Elsevier: 2-s2.0-85118999409

(徳島大学機関リポジトリ: 116440, DOI: 10.3390/biology10111112, CiNii: 1050571547625565952, Elsevier: Scopus) Haojie Zhu, Motonori Matsusaki, Taiga Sugawara, Koichiro Ishimori and Tomohide Saio :
Zinc-Dependent Oligomerization of Thermus thermophilus Trigger Factor Chaperone,
Biology, Vol.10, No.11, 1106, 2021.

(要約): Thermus thermophilus trigger factor (TtTF) is a zinc-dependent molecular chaperone whose folding-arrest activity is regulated by Zn2+. However, little is known about the mechanism of zinc-dependent regulation of the TtTF activity. Here we exploit in vitro biophysical experiments to investigate zinc-binding, the oligomeric state, the secondary structure, and the thermal stability of TtTF in the absence and presence of Zn2+. The data show that full-length TtTF binds Zn2+, but the isolated domains and tandem domains of TtTF do not bind to Zn2+. Furthermore, circular dichroism (CD) and nuclear magnetic resonance (NMR) spectra suggested that Zn2+-binding induces the partial structural changes of TtTF, and size exclusion chromatography-multi-angle light scattering (SEC-MALS) showed that Zn2+ promotes TtTF oligomerization. Given the previous work showing that the activity regulation of E. coli trigger factor is accompanied by oligomerization, the data suggest that TtTF exploits zinc ions to induce the structural change coupled with the oligomerization to assemble the client-binding site, thereby effectively preventing proteins from misfolding in the thermal environment.
(徳島大学機関リポジトリ): ● Metadata: 117166
(出版サイトへのリンク): ● Publication site (DOI): 10.3390/biology10111106
(文献検索サイトへのリンク): ● PubMed @ National Institutes of Health, US National Library of Medicine (PMID): 34827099; ● Search Scopus @ Elsevier (PMID): 34827099; ● Search Scopus @ Elsevier (DOI): 10.3390/biology10111106

(徳島大学機関リポジトリ: 117166, DOI: 10.3390/biology10111106, PubMed: 34827099) Yuya Tanikawa, Shingo Kanemura, Dai Ito, Yuxi Lin, Motonori Matsusaki, Kimiko Kuroki, Hiroshi Yamaguchi, Katsumi Maenaka, Young-Ho Lee, Kenji Inaba and Masaki Okumura :
Ca Regulates ERp57-Calnexin Complex Formation.,
Molecules, Vol.26, No.10, 2853, 2021.

(要約): ERp57, a member of the protein disulfide isomerase family, is a ubiquitous disulfide catalyst that functions in the oxidative folding of various clients in the mammalian endoplasmic reticulum (ER). In concert with ER lectin-like chaperones calnexin and calreticulin (CNX/CRT), ERp57 functions in virtually all folding stages from co-translation to post-translation, and thus plays a critical role in maintaining protein homeostasis, with direct implication for pathology. Here, we present mechanisms by which Ca regulates the formation of the ERp57-calnexin complex. Biochemical and isothermal titration calorimetry analyses revealed that ERp57 strongly interacts with CNX via a non-covalent bond in the absence of Ca. The ERp57-CNX complex not only promoted the oxidative folding of human leukocyte antigen heavy chains, but also inhibited client aggregation. These results suggest that this complex performs both enzymatic and chaperoning functions under abnormal physiological conditions, such as Ca depletion, to effectively guide proper oxidative protein folding. The findings shed light on the molecular mechanisms underpinning crosstalk between the chaperone network and Ca.
(キーワード): Calcium / Calnexin / Disulfides / Humans / Models, Biological / Oxidation-Reduction / Protein Aggregates / Protein Binding / Protein Disulfide-Isomerases / Protein Folding / Thermodynamics
(徳島大学機関リポジトリ): ● Metadata: 117244
(出版サイトへのリンク): ● Publication site (DOI): 10.3390/molecules26102853
(文献検索サイトへのリンク): ● PubMed @ National Institutes of Health, US National Library of Medicine (PMID): 34064874; ● Search Scopus @ Elsevier (PMID): 34064874; ● Search Scopus @ Elsevier (DOI): 10.3390/molecules26102853

(徳島大学機関リポジトリ: 117244, DOI: 10.3390/molecules26102853, PubMed: 34064874) Masaki Okumura, Shingo Kanemura, Motonori Matsusaki, Misaki Kinoshita, Tomohide Saio, Dai Ito, Chihiro Hirayama, Hiroyuki Kumeta, Mai Watabe, Yuta Amagai, Young-Ho Lee, Shuji Akiyama and Kenji Inaba :
A unique leucine-valine adhesive motif supports structure and function of protein disulfide isomerase P5 via dimerization.,
Structure, Vol.29, No.12, 1357-1370.E6, 2021.

(要約): P5, also known as PDIA6, is a PDI family member involved in the ER quality control. Here, we revealed that P5 dimerizes via a unique adhesive motif contained in the N-terminal thioredoxin-like domain. Unlike conventional leucine zipper motifs with leucine residues every two helical turns on 30-residue parallel α helices, this adhesive motif includes periodic repeats of leucine/valine residues at the third or fourth position spanning five helical turns on 15-residue anti-parallel α helices. The P5 dimerization interface is further stabilized by several reciprocal salt bridges and C-capping interactions between protomers. A monomeric P5 mutant with the impaired adhesive motif showed structural instability and local unfolding, and behaved as aberrant proteins that induce the ER stress response. Disassembly of P5 to monomers compromised its ability to inactivate IRE1α via intermolecular disulfide bond reduction and its Ca-dependent regulation of chaperone function in vitro. Thus, the leucine-valine adhesive motif supports structure and function of P5.
(出版サイトへのリンク): ● Publication site (DOI): 10.1016/j.str.2021.03.016
(文献検索サイトへのリンク): ● PubMed @ National Institutes of Health, US National Library of Medicine (PMID): 33857433; ● Search Scopus @ Elsevier (PMID): 33857433; ● Search Scopus @ Elsevier (DOI): 10.1016/j.str.2021.03.016

(DOI: 10.1016/j.str.2021.03.016, PubMed: 33857433) Shunsuke Okada, Motonori Matsusaki, Masaki Okumura and Takahiro Muraoka :
Conjugate of Thiol and Guanidyl Units with Oligoethylene Glycol Linkage for Manipulation of Oxidative Protein Folding.,
Molecules, Vol.26, No.4, 879, 2021.

(要約): Oxidative protein folding is a biological process to obtain a native conformation of a protein through disulfide-bond formation between cysteine residues. In a cell, disulfide-catalysts such as protein disulfide isomerase promote the oxidative protein folding. Inspired by the active sites of the disulfide-catalysts, synthetic redox-active thiol compounds have been developed, which have shown significant promotion of the folding processes. In our previous study, coupling effects of a thiol group and guanidyl unit on the folding promotion were reported. Herein, we investigated the influences of a spacer between the thiol group and guanidyl unit. A conjugate between thiol and guanidyl units with a diethylene glycol spacer (GdnDEG-SH) showed lower folding promotion effect compared to the thiol-guanidyl conjugate without the spacer (GdnSH). Lower acidity and a more reductive property of the thiol group of GdnDEG-SH compared to those of GdnSH likely resulted in the reduced efficiency of the folding promotion. Thus, the spacer between the thiol and guanidyl groups is critical for the promotion of oxidative protein folding.
(キーワード): Catalysis / Cysteine / Disulfides / Ethylene Glycol / Glutathione / Kinetics / Oxidation-Reduction / Oxidative Stress / Protein Disulfide-Isomerases / Protein Folding / Sulfhydryl Compounds
(出版サイトへのリンク): ● Publication site (DOI): 10.3390/molecules26040879
(文献検索サイトへのリンク): ● PubMed @ National Institutes of Health, US National Library of Medicine (PMID): 33562280; ● Search Scopus @ Elsevier (PMID): 33562280; ● Search Scopus @ Elsevier (DOI): 10.3390/molecules26040879

(DOI: 10.3390/molecules26040879, PubMed: 33562280) Shingo Kanemura, Motonori Matsusaki, Kenji Inaba and Masaki Okumura :
PDI Family Members as Guides for Client Folding and Assembly.,
International Journal of Molecular Sciences, Vol.21, No.24, 9351, 2020.

(要約): Complicated and sophisticated protein homeostasis (proteostasis) networks in the endoplasmic reticulum (ER), comprising disulfide catalysts, molecular chaperones, and their regulators, help to maintain cell viability. Newly synthesized proteins inserted into the ER need to fold and assemble into unique native structures to fulfill their physiological functions, and this is assisted by protein disulfide isomerase (PDI) family. Herein, we focus on recent advances in understanding the detailed mechanisms of PDI family members as guides for client folding and assembly to ensure the efficient production of secretory proteins.
(キーワード): Animals / Calnexin / Calreticulin / Humans / Protein Disulfide-Isomerases / Protein Folding / Protein Multimerization / Proteostasis
(出版サイトへのリンク): ● Publication site (DOI): 10.3390/ijms21249351
(文献検索サイトへのリンク): ● PubMed @ National Institutes of Health, US National Library of Medicine (PMID): 33302492; ● Search Scopus @ Elsevier (PMID): 33302492; ● Search Scopus @ Elsevier (DOI): 10.3390/ijms21249351

(DOI: 10.3390/ijms21249351, PubMed: 33302492) Aya Okuda, Motonori Matsusaki, Taro Masuda, Ken Morishima, Nobuhiro Sato, Rintaro Inoue, Masaaki Sugiyama and Reiko Urade :
A novel soybean protein disulphide isomerase family protein possesses dithiol oxidation activity: identification and characterization of GmPDIL6.,
The Journal of Biochemistry, Vol.168, No.4, 393-405, 2020.

(要約): Secretory and membrane proteins synthesized in the endoplasmic reticulum (ER) are folded with intramolecular disulphide bonds, viz. oxidative folding, catalysed by the protein disulphide isomerase (PDI) family proteins. Here, we identified a novel soybean PDI family protein, GmPDIL6. GmPDIL6 has a single thioredoxin-domain with a putative N-terminal signal peptide and an active centre (CKHC). Recombinant GmPDIL6 forms various oligomers binding iron. Oligomers with or without iron binding and monomers exhibited a dithiol oxidase activity level comparable to those of other soybean PDI family proteins. However, they displayed no disulphide reductase and extremely low oxidative refolding activity. Interestingly, GmPDIL6 was mainly expressed in the cotyledon during synthesis of seed storage proteins and GmPDIL6 mRNA was up-regulated under ER stress. GmPDIL6 may play a role in the formation of disulphide bonds in nascent proteins for oxidative folding in the ER.
(キーワード): Amino Acid Sequence / Cloning, Molecular / Endoplasmic Reticulum / Oxidation-Reduction / Protein Disulfide-Isomerases / Protein Folding / Sequence Homology / Soybeans / Toluene
(出版サイトへのリンク): ● Publication site (DOI): 10.1093/jb/mvaa058
(文献検索サイトへのリンク): ● PubMed @ National Institutes of Health, US National Library of Medicine (PMID): 32458972; ● Search Scopus @ Elsevier (PMID): 32458972; ● Search Scopus @ Elsevier (DOI): 10.1093/jb/mvaa058

(DOI: 10.1093/jb/mvaa058, PubMed: 32458972) Motonori Matsusaki, Shingo Kanemura, Misaki Kinoshita, Young-Ho Lee, Kenji Inaba and Masaki Okumura :
The Protein Disulfide Isomerase Family: from proteostasis to pathogenesis.,
Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects, Vol.1864, No.2, 129338, 2019.

(要約): In mammalian cells, nearly one-third of proteins are inserted into the endoplasmic reticulum (ER), where they undergo oxidative folding and chaperoning assisted by approximately 20 members of the protein disulfide isomerase family (PDIs). PDIs consist of multiple thioredoxin-like domains and recognize a wide variety of proteins via highly conserved interdomain flexibility. Although PDIs have been studied intensely for almost 50 years, exactly how they maintain protein homeostasis in the ER remains unknown, and is important not only for fundamental biological understanding but also for protein misfolding- and aggregation-related pathophysiology. Herein, we review recent advances in structural biology and biophysical approaches that explore the underlying mechanism by which PDIs fulfil their distinct functions to promote productive protein folding and scavenge misfolded proteins in the ER, the primary factory for efficient production of the secretome.
(キーワード): Animals / Disulfides / Endoplasmic Reticulum / Humans / Membrane Glycoproteins / Mice / Mutation / Neurodegenerative Diseases / Oxidation-Reduction / Oxidative Stress / Peptides / Protein Denaturation / Protein Disulfide-Isomerases / Protein Domains / Protein Folding / Rats
(出版サイトへのリンク): ● Publication site (DOI): 10.1016/j.bbagen.2019.04.003
(文献検索サイトへのリンク): ● PubMed @ National Institutes of Health, US National Library of Medicine (PMID): 30986509; ● Search Scopus @ Elsevier (PMID): 30986509; ● Search Scopus @ Elsevier (DOI): 10.1016/j.bbagen.2019.04.003

(DOI: 10.1016/j.bbagen.2019.04.003, PubMed: 30986509)

MISC

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総説・解説

金村進吾, 松﨑元紀, 前仲勝実, 稲葉謙次, 奥村正樹 :
小胞体におけるMHCの品質管理 (特集 MHCバイオロジー),
臨床免疫·アレルギー科, Vol.74, No.5, 419-426, 2020年11月.

(文献検索サイトへのリンク): ● CiNii @ 国立情報学研究所 (CRID): 1523669554901025920

(CiNii: 1523669554901025920)

講演・発表

川越聡一郎, 松﨑元紀, 石森浩一郎, 齋尾智英 :
高次多量体形成が駆動するheat shock factor-1液滴の酸化的相転移,
第 22 回日本蛋白質科学会年会, 2022年6月. 松﨑元紀, 横山武司, 次田篤史, 金村進吾, 田尻道子, 明石知子, 齋尾智英, 稲葉謙次, 奥村正樹 :
小胞体ストレスセンサーの会合状態分布を介した応答制御機構の研究,
日本農芸化学会2022年度大会, 2022年3月. 太田帆香, 川越聡一郎, 松﨑元紀, 久米田博之, 石森浩一郎, 齋尾智英 :
新規光応答性シャペロンの創製とそれを利用した液-液相分離の制御,
2021年度生物物理学会北海道支部-東北支部合同例会, 2022年3月. 岡田莉奈, 金村進吾, 黒井邦巧, 松﨑元紀, 齋尾智英, 山口宏, 伊藤大, 李映昊, 中林孝和, 稲葉謙次, 奥村正樹 :
酸化還元制御によるヒトガレクチン1の構造機能調節の理解(Understanding the role of redox-regulated galectin-1 function),
第44回日本分子生物学会年会, 2021年12月. 川越聡一郎, 松﨑元紀, 石森浩一郎, 齋尾智英 :
ストレス応答を制御する転写因子Heat shock factor1の酸化還元依存的な相転移,
第44回日本分子生物学会年会, 2021年12月. 松﨑元紀, 金村進吾, 田尻道子, 明石知子, 稲葉謙次, 奥村正樹 :
ミスフォールドタンパク質およびジスルフィド結合依存的なIRE1の会合状態制御,
日本農芸化学会2021年度大会, 2021年3月. Motonori Matsusaki, Shingo Kanemura, Kenji Inaba and Masaki Okumura :
Novel Insight into PDI Family-regulated IRE1 Activation/Inactivation,
第20回日本蛋白質科学会年会, Jul. 2020.

研究会・報告書: 松﨑元紀, 横山武司, 次田篤史, 金村進吾, 田尻道子, 明石知子, 稲葉謙次, 奥村正樹 :
分子間ジスルフィド結合による小胞体ストレスセンサーIRE1の会合状態制御,
第6回東北大学若手研究者アンサンブルワークショップ, 2021年2月.

特許: 奥村正樹, 稲葉謙次, 松﨑元紀, 金村進吾, 齋尾智英 : 液滴およびその製造方法, 特願2022-502960 (2021年6月), (2022年12月), 特許第7194403号. 村岡貴博, 岡田隼輔, 奥村正樹, 稲葉謙次, 松﨑元紀 : タンパク質のリフォールディング剤，タンパク質のリフォールディング方法及びタンパク質の再生方法, 特願2018-109769 (2018年6月), 特開2019-210258 (2019年12月), 特許第180022JP01号.
作品: 研究者総覧に該当データはありませんでした。
補助金・競争的資金: 分泌経路におけるメゾスケール構造体プロファイリングの開拓 (研究課題/領域番号: 23KK0105 )
細胞内ストレス応答の情報熱力学的な理解 (研究課題/領域番号: 22H04847 )
IRE1による多次元小胞体ストレス感知メカニズムの解明 (研究課題/領域番号: 22K15278 )
プロミスカス認識の集積によるシャペロンの機能調節メカニズム (研究課題/領域番号: 22H02560 )
小胞体ストレスセンサーIRE1の活性型ジスルフィドオリゴマー形成機構解明 (研究課題/領域番号: 20K15969 )
小胞体ストレス応答の制御を司るＰＤＩファミリーの分子構造基盤 (研究課題/領域番号: 19J00893 )
研究者番号（90817040）による検索

その他: 研究者総覧に該当データはありませんでした。

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2024年4月30日更新

専門分野・研究分野: 研究者総覧に該当データはありませんでした。
所属学会・所属協会: 研究者総覧に該当データはありませんでした。
委員歴・役員歴: 研究者総覧に該当データはありませんでした。
受賞: 研究者総覧に該当データはありませんでした。
活動: 研究者総覧に該当データはありませんでした。

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2024年4月28日更新

2024年4月27日更新

Ｊグローバル

Jグローバル最終確認日: 2024/4/27 01:29
氏名（漢字）: 松﨑元紀
氏名（フリガナ）: マツサキモトノリ
氏名（英字）: Matsusaki Motonori
所属機関: 徳島大学助教

リサーチマップ

researchmap最終確認日: 2024/4/28 04:02
氏名（漢字）: 松﨑元紀
氏名（フリガナ）: マツサキモトノリ
氏名（英字）: Matsusaki Motonori
プロフィール: リサーチマップAPIで取得できませんでした。
登録日時: 2018/10/2 12:27
更新日時: 2024/4/15 16:58
アバター画像URI: https://researchmap.jp/matsusaki_motonori/avatar.png
ハンドル: リサーチマップAPIで取得できませんでした。
eメール: リサーチマップAPIで取得できませんでした。
eメール（その他）: リサーチマップAPIで取得できませんでした。
携帯メール: リサーチマップAPIで取得できませんでした。
性別: リサーチマップAPIで取得できませんでした。
没年月日: リサーチマップAPIで取得できませんでした。
所属ID: 0344000000
所属: 徳島大学
部署: 先端酵素学研究所
職名: 助教
学位: 博士(農学)
学位授与機関: 京都大学
URL: リサーチマップAPIで取得できませんでした。
科研費研究者番号: リサーチマップAPIで取得できませんでした。
Google Analytics ID: リサーチマップAPIで取得できませんでした。
ORCID ID: リサーチマップAPIで取得できませんでした。
その他の所属ID: リサーチマップAPIで取得できませんでした。
その他の所属名: リサーチマップAPIで取得できませんでした。
その他の所属部署: リサーチマップAPIで取得できませんでした。
その他の所属職名: リサーチマップAPIで取得できませんでした。
最近のエントリー: リサーチマップAPIで取得できませんでした。
Read会員ID: リサーチマップAPIで取得できませんでした。
経歴
受賞
Misc
論文
講演・口頭発表等
書籍等出版物
研究キーワード
研究分野
所属学協会
担当経験のある科目: リサーチマップAPIで取得できませんでした。
その他: リサーチマップAPIで取得できませんでした。
Works: リサーチマップAPIで取得できませんでした。
特許
学歴
委員歴: リサーチマップAPIで取得できませんでした。
社会貢献活動: リサーチマップAPIで取得できませんでした。

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2024年4月27日更新

研究者番号: 90817040

所属（現在）: 2024/4/1 : 徳島大学, 先端酵素学研究所, 助教

所属（過去の研究課題 情報に基づく）*注記: 2020/4/1 – 2023/4/1 : 徳島大学, 先端酵素学研究所, 助教
2020/4/1 : 東北大学, 学際科学フロンティア研究所, 特別研究員(PD)
2019/4/1 : 東北大学, 多元物質科学研究所, 特別研究員(PD)

審査区分/研究分野

研究代表者

小区分47020:薬系分析および物理化学関連
小区分47030:薬系衛生および生物化学関連
複合領域

研究代表者以外

小区分43020:構造生物化学関連
中区分37:生体分子化学およびその関連分野

キーワード

研究代表者

ジスルフィド結合 / 小胞体 / IRE1 / PDIファミリー / 小胞体ストレス応答 / ミスフォールドタンパク質 / インスリン / タンパク質品質管理 / 小胞体ストレスセンサー / 情報熱力学

研究代表者以外

シャペロン / タンパク質フォールディング / 結合キネティクス / 立体構造 / NMR / セクレトーム解析 / メゾスケール構造体 / 蛋白質品質管理

研究課題研究成果共同研究者

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