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榊原 正太郎
徳島大学
2024年12月23日更新
- 職名
- 助教
- 電話
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- 電子メール
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- 学歴
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- 学位
- 博士(医学)
- 職歴・経歴
- 2019/10: 徳島大学 助教, 大学院医歯薬学研究部
- 専門分野・研究分野
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2024年12月23日更新
- 専門分野・研究分野
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- 担当経験のある授業科目
- 基礎医学統合実習 (学部)
生化学 (学部)
生化学・生化学実習 (学部)
生化学入門 (共通教育) - 指導経験
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2024年12月23日更新
- 専門分野・研究分野
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- 研究テーマ
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- 著書
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- 論文
- Tomohiko Maruo, Kiyohito Mizutani, Muneaki Miyata, Toshihiko Kuriu, Shotaro Sakakibara, Hatena Takahashi, Daichi Kida, Kouki Maesaka, Tsukiko Sugaya, Ayuko Sakane, Takuya Sasaki, Yoshimi Takai and Kenji Mandai :
s-Afadin binds to MAGUIN/Cnksr2 and regulates the localization of the AMPA receptor and glutamatergic synaptic response in hippocampal neurons.,
The Journal of Biological Chemistry, Vol.299, No.4, 2023.- (要約)
- A hippocampal mossy fiber synapse implicated in learning and memory is a complex structure in which a presynaptic bouton attaches to the dendritic trunk by puncta adherentia junctions (PAJs) and wraps multiply branched spines. The postsynaptic densities (PSDs) are localized at the heads of each of these spines and faces to the presynaptic active zones. We previously showed that the scaffolding protein afadin regulates the formation of the PAJs, PSDs, and active zones in the mossy fiber synapse. Afadin has two splice variants: l-afadin and s-afadin. l-Afadin, but not s-afadin, regulates the formation of the PAJs but the roles of s-afadin in synaptogenesis remain unknown. We found here that s-afadin more preferentially bound to MAGUIN (a product of the Cnksr2 gene) than l-afadin in vivo and in vitro. MAGUIN/CNKSR2 is one of the causative genes for nonsyndromic X-linked intellectual disability accompanied by epilepsy and aphasia. Genetic ablation of MAGUIN impaired PSD-95 localization and α-amino-3-hydroxy-5-methyl-4-isoxazolepropionic (AMPA) receptor surface accumulation in cultured hippocampal neurons. Our electrophysiological analysis revealed that the postsynaptic response to glutamate, but not its release from the presynapse, was impaired in the MAGUIN-deficient cultured hippocampal neurons. Furthermore, disruption of MAGUIN did not increase the seizure susceptibility to flurothyl, a GABAA receptor antagonist. These results indicate that s-afadin binds to MAGUIN and regulates the PSD-95-dependent cell surface localization of the AMPA receptor and glutamatergic synaptic responses in the hippocampal neurons and that MAGUIN is not involved in the induction of epileptic seizure by flurothyl in our mouse model.
- (キーワード)
- AMPA receptor / electrophysiology / epilepsy / scaffold protein / シナプス (synapse)
- (出版サイトへのリンク)
- ● Publication site (DOI): 10.1016/j.jbc.2023.103040
- (文献検索サイトへのリンク)
- ● PubMed @ National Institutes of Health, US National Library of Medicine (PMID): 36803960
- ● Search Scopus @ Elsevier (PMID): 36803960
- ● Search Scopus @ Elsevier (DOI): 10.1016/j.jbc.2023.103040
(DOI: 10.1016/j.jbc.2023.103040, PubMed: 36803960) Shotaro Sakakibara, Kiyohito Mizutani, Ayumu Sugiura, Ayuko Sakane, Takuya Sasaki, Shigenobu Yonemura and Yoshimi Takai :
Afadin regulates actomyosin organization through αE-catenin at adherens junctions.,
The Journal of Cell Biology, Vol.219, No.5, 2020.- (要約)
- Actomyosin-undercoated adherens junctions are critical for epithelial cell integrity and remodeling. Actomyosin associates with adherens junctions through αE-catenin complexed with β-catenin and E-cadherin in vivo; however, in vitro biochemical studies in solution showed that αE-catenin complexed with β-catenin binds to F-actin less efficiently than αE-catenin that is not complexed with β-catenin. Although a "catch-bond model" partly explains this inconsistency, the mechanism for this inconsistency between the in vivo and in vitro results remains elusive. We herein demonstrate that afadin binds to αE-catenin complexed with β-catenin and enhances its F-actin-binding activity in a novel mechanism, eventually inducing the proper actomyosin organization through αE-catenin complexed with β-catenin and E-cadherin at adherens junctions.
- (徳島大学機関リポジトリ)
- ● Metadata: 115835
- (出版サイトへのリンク)
- ● Publication site (DOI): 10.1083/jcb.201907079
- (文献検索サイトへのリンク)
- ● PubMed @ National Institutes of Health, US National Library of Medicine (PMID): 32227204
- ● Search Scopus @ Elsevier (PMID): 32227204
- ● Search Scopus @ Elsevier (DOI): 10.1083/jcb.201907079
(徳島大学機関リポジトリ: 115835, DOI: 10.1083/jcb.201907079, PubMed: 32227204) - MISC
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- 総説・解説
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- 講演・発表
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- 研究会・報告書
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- 特許
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- 作品
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- 補助金・競争的資金
- 細胞の接着とその破壊におけるLPA/フェチュインA/キニノーゲンの機能と作用機構 (研究課題/領域番号: 24K18115 )
上皮細胞の接着帯におけるアクトミオシン束の裏打ち機構 (研究課題/領域番号: 20K15793 )
研究者番号（80836396）による検索
- その他
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2024年12月23日更新
- 専門分野・研究分野
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- 所属学会・所属協会
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- 委員歴・役員歴
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- 受賞
- 2021年3月, 医学部ベストティーチャー・オブ・ザ・イヤー2020 (医学部)
- 活動
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2024年12月22日更新
2024年12月21日更新
Ｊグローバル
- Jグローバル最終確認日
- 2024/12/21 01:33
- 氏名（漢字）
- 榊原 正太郎
- 氏名（フリガナ）
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- 氏名（英字）
- shotaro sakakibara
- 所属機関
- 徳島大学医歯薬学研究部 助教
リサーチマップ
- researchmap最終確認日
- 2024/12/22 03:37
- 氏名（漢字）
- 榊原 正太郎
- 氏名（フリガナ）
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- 氏名（英字）
- shotaro sakakibara
- プロフィール
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- 登録日時
- 2018/11/20 15:59
- 更新日時
- 2024/9/15 14:29
- アバター画像URI
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- ハンドル
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- eメール
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- eメール（その他）
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- 携帯メール
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- 性別
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- 没年月日
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- 所属ID
- 0344000000
- 所属
- 徳島大学医歯薬学研究部
- 部署
- 生化学分野
- 職名
- 助教
- 学位
- 博士（医学）
- 学位授与機関
- 神戸大学
- URL
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- 科研費研究者番号
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- Google Analytics ID
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- ORCID ID
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- その他の所属ID
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- その他の所属名
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- その他の所属 部署
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- その他の所属 職名
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- 最近のエントリー
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- Read会員ID
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- 経歴
- 受賞
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- Misc
- 論文
- 講演・口頭発表等
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- 書籍等出版物
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- 研究キーワード
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- 研究分野
- 所属学協会
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- その他
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- Works
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- 特許
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- 学歴
- 委員歴
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- 社会貢献活動
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2024年12月21日更新
- 研究者番号
- 80836396
- 所属（現在）
- 2024/4/1 : 徳島大学, 大学院医歯薬学研究部(医学域), 助教
- 所属（過去の研究課題
情報に基づく）*注記 - 2024/4/1 : 徳島大学, 大学院医歯薬学研究部(医学域), 助教
2020/4/1 – 2022/4/1 : 徳島大学, 大学院医歯薬学研究部(医学域), 助教
- 審査区分/研究分野
-
研究代表者
小区分44010:細胞生物学関連
- キーワード
-
研究代表者
細胞間接着 / アドヘレンスジャンクション / アクトミオシン束 / カドヘリン-カテニン複合体 / アファディン / 頂端結合複合体 / リゾホスファチジン酸 / 細胞内シグナル伝達
研究課題
研究成果
共同研究者
注目研究はありません。